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目录1

第一章引言1

第一节酶学的起源和意义1

第二节酶促反应的特点6

一、具有更高的催化效率6

二、高度的专一性7

三、酶的活性是受调节控制的7

四、酶的辅助因子8

第三节酶学研究的重要性8

第四节酶的分类和命名10

第二章酶的作用机理12

第一节酶分子的构成12

第二节底物的结合15

一、锁—钥学说17

二、诱导契合学说19

第三节过渡态中间物20

第四节酶的活性部位22

一、组成活性部位的重要化学基团22

二、鉴定组成活性部位基团的方法24

三、酶活性部位区域的—级结构29

第五节酶的催化机理30

一、邻近效应30

二、定向效应30

三、酸碱共同催化31

四、应力作用31

一、底物浓度对酶促反应速度的影响32

第一节酶促反应的基本原理32

第三章酶促反应动力学32

二、底物浓度与反应速度关系的量化34

三、用动力学参数来比较酶的活力36

四、多底物酶促反应39

五、酶的抑制40

第二节可逆型抑制动力学41

第三节不可逆型抑制动力学45

一、单底物酶反应，非络合型抑制剂46

二、单底物酶反应，络合型抑制剂50

二、双底物酶反应，非络合型抑制剂52

四、双底物酶反应，络合型抑制剂58

一、单底物酶活性不可逆抑制动力学64

第四节不可逆抑制动力学的应用64

二、慢可逆抑制动力学66

三、双底物酶活性不可逆抑制动力学71

四、乙酰胆碱酯酶的重活化74

五、酶分子去折叠过程及其活力变化77

六、二氢叶酸还原酶的失活动力学79

七、酶脱配体的动力学84

第四章酶活性的调控86

第一节别构调节88

一、别构效应物引起别构酶的构象变化88

二、许多代谢途径都含有别构酶催化的调节步骤90

三、别构酶的动力学特征有别于Michaelis-Menten动力学90

第二节共价调节95

一、磷酸化基团影响蛋白质的结构和催化活性96

二、通过多层次磷酸化作用可以进行精确的调节控制99

第三节其他调节类型101

第四节多层次调节机制的其他调节酶102

第五章蛋白质的空间结构与变性103

第一节蛋白质分子运动的基础104

一、原子的振动105

二、一组原子所构成的基团运动105

三、蛋白质内部的运动105

第二节蛋白质变性108

第三节蛋白质折叠的热力学参数110

一、蛋白质折叠过程的熵变111

二、蛋白质折叠过程的焓变111

三、蛋白质折叠过程热容变化112

四、热力学参数与温度的关系113

第四节研究蛋白质溶液构象的常用方法114

一、圆二色光谱（CD）116

二、傅立叶变换红外光谱（FTTR）118

三、拉曼光谱（Raman）120

四、紫外吸收光谱122

五、荧光光谱法126

六、其他方法130

第五节化学因素导致的蛋白质变性140

一、盐酸胍、脲等化学变性剂导致的变性140

二、酸、碱诱导的变性141

三、物理因素导致的变性142

四、酶变性过程中活性变化通常先于分子总体的构象变化142

第一节蛋白变性过程中活性变化与构象变化的比较148

第六章蛋白质变性过程中的活性变化148

第二节变性剂对酶的抑制问题152

第三节热变性过程中酶活性变化与构象变化的比较研究155

一、腺苷酸激酶（AK）的热失活发生在肽链伸展和聚合之前155

二、甘油醛-3-磷酸脱氢酶（GAPDH）热变性导致的失活先于亚基解离155

三、热变性引起的肌酸激酶失活发生在较整体构象变化更低的温度156

第四节压力诱导的变性156

一、酵母磷酸丙酮酸水合酶156

二、高压导致的肌酸激酶的失活发生在分子解聚之前157

第五节多亚基蛋白的解离158

第六节蛋白质在晶体状态下的构象变化159

第七节活性部位的柔性及其探测163

第八节蛋白质变性过程中空间结构与活性变化的比较165

一、用探测基团对变性过程中活性部位结构变化的直接探测166

二、用蛋白水解酶水解探测活性部位的构象伸展172

第九节酶活化过程中的构象变化173

一、二氢叶酸还原酶被低浓度变性剂的活化过程伴随活性部位的构象变化173

二、巯基被对羟基苯甲酸（p-HMB）修饰的二氢叶酸还原酶活性也明显增高174

三、腺苷酸激酶被低浓度脲活化过程中活性部位的构象改变176

第十节 在反胶束体系中酶活性变化与构象状态的关系177

第七章活性部位的柔性与酶催化活性的关系178

第一节从酶催化机制看活性部位的柔性178

第二节催化过程中活性部位的构象变化180

第三节 活性部位的柔性为酶充分表现催化活性所必需189

第四节活性部位柔性的一般意义198

第八章酶活性部位柔性研究的应用前景202

参考文献207